《生物化学》(I)教学大纲
（供临床、预防、检验、全科、麻醉、口腔、影像专业）
前言
生物化学是一门在分子水平上研究和揭示生命现象的科学，是生命科学领域重要的基础学科，也是医学教育中重要的基础课程之一，其任务是通过教学使学生掌握生物化学的基本知识和基本技能，为学习其它基础和临床医学课程奠定基础。近年来，生物化学和其它领头学科的飞速发展推动了整个生命科学（包括医学）越来越深入到分子水平。根据我院本科教育教学计划，本大纲规定了生物化学的教学内容与基本要求，使师生按掌握、熟悉、了解等三种基本要求把握教与学的范围与深度。基本理论与重要內容要求讲够，难点內容要求讲透，了解內容要求学生自学、教师辅导，并适当介绍一些国内外的新进展，培养学生分析和解决实际问题的能力及科学的思维方法。
生物化学教学时数为112，其中理论课为64，实验课为48。使用查锡良，药立波主编的《生物化学与分子生物学》（科学出版社）教材。
参考资料
1、揭克敏，万福生。《医学生物化学》科学出版社，2012 江西省精品教材二等奖
2、王镜岩《生物化学》科学出版社
3、《Haper’s Biochemistry》24 th ed. Robert K.Murray 2003
4、《Biochemistry》second edition B.D.Hames(影印版) 2003
5、《Principles of Biochemistry》four edition Lehninger 2001
教学内容与要求
绪 论
【预习要求】
预习生物化学发展简史及生物化学与医学的关系
【目的要求】
了解全章内容
【教学内容】
1、生物化学发展简史
2、当代生物化学研究的主要内容
3、生物化学与医学
4、本书纲要
【教学方法】
1、课堂讲授
2、多媒体辅助教学
第1章 蛋白质结构与功能
【预习要求】
预习蛋白质的分子组成、分子结构及蛋白质结构与功能的关系
【目的要求】
1、掌握α-氨基酸通式；20种氨基酸的名称、三字符号及结构；肽键、肽链、氨基酸残基及肽链书
写规则。
2、掌握蛋白质一至四级结构的概念及稳定因素。
3、掌握蛋白质结构与功能的关系。掌握模体、结构域、分子伴侣等概念。
4、熟悉谷胱甘肽的结构与功能。
5、熟悉常见的蛋白质分离纯化方法。
6、了解氨基酸及蛋白质的的理化性质及蛋白质的分类。
7、自学多肽链中氨基酸序列分析和蛋白质空间结构测定。
【教学内容】
1、蛋白质的分子组成：氨基酸、肽键与肽
2、蛋白质的分子结构：蛋白质一、二、三、四级结构
3、蛋白质结构与功能的关系：蛋白质一级结构与功能的关系；蛋白质空间结构与功能的关系
4、蛋白质的理化性质及其分离纯化：蛋白质的理化性质；蛋白质的分离和纯化
【教学方法】
1、课堂讲授
2、多媒体辅助教学
第2章 核酸的结构与功能
【预习要求】
预习核酸的化学组成、结构与功能
【目的要求】
1、掌握核苷酸中碱基、戊糖的种类和结构；核苷、核苷酸的组成、类型与连接方式；3￠，5￠-磷酸
二酯键、核酸一级结构的概念及核酸的书写方式。
2、掌握DNA双螺旋结构模型要点、原核生物的超螺旋结构及真核生物染色体的基本单位核小体。
3、掌握DNA的功能以及DNA的变性、复性与分子杂交。
4、掌握RNA的种类及信使RNA、转运RNA和核蛋白体RNA的结构特点与功能。
5、熟悉核酸的一般理化性质。
6、了解A-DNA、Z-DNA、分子杂交、核酶。
7、自学核酸酶
【教学内容】
1、核酸的化学组成：核苷酸中的碱基成分；戊糖与核苷；核苷酸的结构与功能
2、核酸的一级结构：3￠，5￠-磷酸二酯键；核酸的一级结构；核酸的书写方式。
3、DNA的空间结构与功能：DNA的二级结构；DNA的三级结构；DNA的功能
4、RNA的结构与功能：mRNA、tRNA和rRNA的结构与功能；其它小分子RNA；核酶
5、核酸的理化性质及其应用：核酸的一般理化性质；DNA的变性、复性与分子杂交
【教学方法】
1、课堂讲授
2、多媒体辅助教学
3、课堂提问
4、演示
第3章 酶
【预习要求】
预习酶的分子结构与功能及酶促反应动力学
【目的要求】
1、掌握酶的分子组成、维生素与辅酶的关系、辅酶或辅基的符号及作用。
2、掌握酶的活性中心概念和酶活性中心内的必需基团。
3、掌握酶专一性的概念和类型。
4、掌握底物浓度、酶浓度、温度、pH及抑制剂对反应速度的影响。
5、掌握酶原和酶原激活的概念、酶原激活的实质及生理意义。
6、掌握同工酶概念、LDH同工酶及其临床意义。
7、熟悉酶促反应的特点与机制。
8、熟悉酶的共价修饰调节概念和主要方式。
9、了解激活剂对反应速度的影响、酶活性测定与酶活性单位。
10、了解变构酶和变构效应的概念、机理及生理意义。
11、了解酶的含量调节及酶的命名与分类。
12、自学酶与医学的关系。
【教学内容】
1、酶的分子结构与功能：酶的分子组成；酶的活性中心
2、酶促反应的特点与机制：酶促反应的特点；酶促反应的机制
3、酶促反应动力学：底物浓度、酶浓度、温度、pH及抑制剂对反应速度的影响
4、酶的调节：酶的活性调节；酶的含量调节；同工酶
5、酶的命名与分类：酶的命名；酶的分类
【教学方法】
1、课堂讲授
2、多媒体辅助教学
3、课堂提问
第五章 维生素与微量元素
【预习要求】
复习辅酶与辅基；预习水溶性维生素的活性形式及其生化作用
【目的要求】
1、掌握维生素的概念和分类。
2、掌握水溶性维生素的活性形式及其生化作用。
3、了解脂溶性维生素。
4、了解水溶性维生素的化学性质及缺乏症。
5、自学微量元素。
【教学内容】
1、脂溶性维生素：维生素A ；维生素D ；维生素E ；维生素K
2、水溶性维生素：维生素B1；维生素B2；维生素PP；维生素B6；泛酸；生物素；叶酸；维生素B12；维生素C；a-硫辛酸
【教学方法】
1、课堂讲授
2、多媒体辅助教学
3、课堂提问
第6章 糖代谢
【预习要求】
复习糖的分子结构；预习糖的分解代谢途径
【目的要求】
1、掌握糖酵解的概念、主要反应、限速酶、终产物、产能状况及生理意义。
2、掌握有氧氧化的概念、主要反应、限速酶、终产物、产能状况及三羧酸循环的反应过程和生理意
义。
3、掌握磷酸戊糖途径的重要反应、限速酶、主要产物及生理意义。
4、掌握糖原的合成与分解代谢的概念、基本过程、限速酶、反应特点及生理意义。
5、掌握糖异生的概念、主要器官、原料、基本过程、限速酶及生理意义。
6、掌握血糖的概念、正常浓度、来源与去路
7、熟悉调节血糖浓度的主要激素。
8、了解糖的消化吸收及各种糖代谢途径的调节。
9、了解激素对血糖浓度的影响机理以及血糖水平异常。
【教学内容】
1、概述：糖的生理功能；糖的消化吸收；糖代谢的概况
2、糖的无氧分解：糖酵解的反应过程；糖酵解的调节；糖酵解的生理意义
3、糖的有氧氧化：有氧氧化的反应过程；有氧氧化生成的ATP；有氧氧化的调节；巴斯德效应
4、磷酸戊糖途径：磷酸戊糖途径的反应过程；磷酸戊糖途径的调节；磷酸戊糖途径的生理意义
5、糖原的合成与分解：糖原的合成代谢；糖原的分解代谢；糖原合成与分解的调节；糖原累积症
6、糖异生：糖异生途径；糖异生的调节；糖异生的生理意义；乳酸循环
7、血糖及其调节：血糖的来源与去路；血糖水平的调节；血糖水平异常
【教学方法】
1、课堂讲授
2、多媒体辅助教学
3、课堂提问
第7章 脂类代谢
【预习要求】
预习脂酸β-氧化及酮体的生成及利用
【目的要求】
1、掌握脂肪动员的概念及限速酶。
2、掌握脂酸β-氧化的组织特点、亚细胞部位、氧化方式、基本过程及能量生成。
3、掌握酮体的概念、组成、生成及利用、酮体生成的生理意义。
4、掌握甘油磷脂的合成部位、原料、辅助因子及基本过程。
5、掌握胆固醇的合成部位、原料、主要步骤、限速酶及胆固醇的转化产物。
6、掌握血脂的概念和组成、血浆脂蛋白的分类、组成、结构及功能。
7、熟悉脂酸、甘油三酯的合成代谢。
8、熟悉甘油磷脂的降解。
9、了解脂类的消化和吸收。
10、了解胆固醇合成的调节、载脂蛋白、血浆脂蛋白的代谢过程及血浆脂蛋白代谢异常。
11、自学脂酸碳链的延长、不饱和脂酸的合成及多不饱和脂酸的重要衍生物。
12、自学不饱和脂酸的命名、分类及鞘磷脂的代谢。
【教学内容】
1、脂类的消化和吸收：脂类的概述；脂类的消化和吸收
2、甘油三酯的代谢：甘油三酯的合成代谢；甘油三酯的分解代谢；脂酸的合成代谢
3、磷脂的代谢：甘油磷脂的种类与结构；甘油磷脂的合成；甘油磷脂的降解
4、胆固醇代谢：胆固醇的合成；胆固醇的转化
5、血浆脂蛋白代谢：血脂；血浆脂蛋白的分类、组成及结构；载脂蛋白；血浆脂蛋白的代谢；血浆
脂蛋白代谢异常
【教学方法】
1、课堂讲授
2、多媒体辅助教学
第8章 生物氧化
【预习要求】
复习ATP的结构；预习呼吸链与氧化磷酸化
【目的要求】
1、掌握生物氧化的概念、方式及特点。
2、掌握呼吸链的概念、组成和排列顺序。
3、掌握氧化磷酸化的概念和偶联部位、 P/O比值的概念。
4、掌握胞液中NADH的氧化（α-磷酸甘油穿梭；苹果酸—天冬氨酸穿梭）。
5、熟悉常见的高能磷酸化合物以及能量和磷酸基的转移、贮存与利用。
6、了解呼吸链成分排列顺序的确定依据。
7、了解氧化磷酸化偶联机制以及影响氧化磷酸化的因素。
8、了解线粒体内膜的主要转运载体以及ATP、ADP和Pi的转运。
9、自学其他氧化体系。
【教学内容】
1、生成ATP的氧化体系：呼吸链；氧化磷酸化；影响氧化磷酸化的因素；ATP；通过线粒体内膜的
物质转运
【教学方法】
1、课堂讲授
2、多媒体辅助教学
第九章 氨基酸代谢
【预习要求】
复习氨基酸的种类、结构；预习氨基酸脱氨基作用及尿素的生成
【目的要求】
1、掌握氮平衡概念（氮的总平衡；氮的正平衡；氮的负平衡）、营养必需氨基酸以及蛋白质的互补作
用。
2、掌握联合脱氨基作用、转氨基作用、L-谷氨酸氧化脱氨基作用的概念、反应过程、作用酶及其辅
酶以及GPT和GOT的组织分布特点和临床意义。
3、掌握体内氨的来源、氨的转运以及尿素生成的主要器官和反应过程。
4、掌握氨基酸脱羧基作用的概念、作用酶及其辅酶、主要产物。
5、掌握一碳单位的代谢的概念、种类、载体、来源及生理功用。
6、熟悉蛋白质的腐败、氨基酸代谢概况及嘌呤核苷酸循环、。
7、熟悉活性甲基载体 SAM的生成、活性甲基的转移、甲硫氨酸循环及Vit.B12的功用。
8、了解蛋白质营养的重要性、蛋白质的生理需要量以及食物蛋白质的消化吸收。
9、了解α-酮酸的代谢、肌酸的合成以及苯丙氨酸和酪氨酸的代谢。
10、自学色氨酸、半胱氨酸与胱氨酸的代谢。
【教学内容】
1、蛋白质的营养作用：蛋白质营养的重要性；蛋白质的需要量和营养价值
2、蛋白质的消化、吸收与腐败：蛋白质的消化；蛋白质的吸收；蛋白质的腐败作用
3、氨基酸的一般代谢：氨基酸的脱氨基作用；α—酮酸的代谢
4、氨的代谢：体内氨的来源；氨的转运；尿素的生成
5、个别氨基酸的代谢：氨基酸的脱羧基作用；一碳单位的代谢；含硫氨基酸的代谢
【教学方法】
1、课堂讲授
2、多媒体辅助教学
3、课堂提问
第十章 核苷酸代谢
【预习要求】
复习核苷酸的组成与结构；预习嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的从头合成
【目的要求】
1、掌握核苷酸的生物学功用。
2、 掌握嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸从头合成的主要器官、元素来源、关键步骤、重要中间产物以及限速酶。
3、掌握脱氧（核糖）核苷酸生成的反应过程和作用酶。
4、掌握嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸分解代谢的主要器官及其终产物。
5、熟悉嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的补救合成及Lesch-Nyhan综合症。
6、了解嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸从头合成的调节。
7、了解嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的抗代谢物。
8、了解嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的分解代谢过程及痛风症。
【教学内容】
1、嘌呤核苷酸代谢：嘌呤核苷酸的合成代谢；嘌呤核苷酸的分解代谢
2、嘧啶核苷酸代谢：嘧啶核苷酸的合成代谢；嘧啶核苷酸的分解代谢
【教学方法】
1、课堂讲授
2、多媒体辅助教学
3、课堂讨论
第
11章 非营养物质代谢
【预习要求】
复习血红蛋白的结构与功能；预习红细胞的糖代谢特点及血红素的生物合成
复习肝的解剖结构特点；预习胆汁酸代谢及胆色素代谢
【目的要求】
1、掌握血浆蛋白的功能。
2、掌握红细胞的糖代谢特点及生理意义。
3、掌握血红素的生物合成的基本原料、亚细胞部位、限速酶及辅酶。
4、熟悉血浆蛋白的分类与性质。
5、了解血红素的生物合成过程和调节以及血红蛋白的合成。
6、掌握生物转化的概念、生理意义及其类型。
7、掌握胆汁酸的分类、代谢以及胆汁酸的肠肝循环。
8、掌握胆色素的概念和胆红素的来源、生成与转运、在肝中的转变、排泄以及胆色素的肠肝循环。
9、熟悉胆汁酸的功能。
【教学内容】
1、血浆蛋白：血浆蛋白的分类与性质；血浆蛋白的功能
2、血细胞代谢：红细胞的代谢特点；白细胞的代谢
3、肝在物质代谢中的作用：肝在糖代谢中的作用；肝在脂类代谢中的作用；肝在蛋白质代谢中的作用；肝在维
生素代谢中的作用；肝在激素代谢中的作用
4、肝的生物转化作用：生物转化的概念；生物转化反应的主要类型；影响生物转化作用的因素
5、胆汁与胆汁酸的代谢：胆汁；胆汁酸的代谢
6、胆色素的代谢与黄疸：胆红素的生成与转运；胆红素在肝中的转变；胆红素在肠道中的变化和胆色素的肠肝
循环；血清胆红素与黄疸
【教学方法】
1、课堂讲授
2、多媒体辅助教学
3、课堂讨论
第12章 物质代谢的整合与调节
【预习要求】
复习物质代谢各章；预习物质代谢的相互联系
【目的要求】
1、掌握糖、脂和蛋白质代谢之间的相互联系。
2、掌握关键酶的概念和特点。
3、熟悉变构调节的概念、机制和生理意义以及酶的化学修饰调节概念、常见修饰方式及其特点。
4、了解物质代谢的特点。
5、了解组织、器官的代谢特点及联系。
6、了解激素水平的代谢调节和整体调节。
【教学内容】
1、物质代谢的特点
2、物质代谢的相互联系：在能量代谢上的相互联系；糖、脂和蛋白质代谢之间的相互联系
3、组织、器官的代谢特点及联系
4、代谢调节：细胞水平的代谢调节；激素水平的代谢调节；整体调节
【教学方法】
1、课堂讲授
2、多媒体辅助教学
3、课堂提问
4、小测验
第14章 DNA的生物合成
【预习要求】
复习DNA的结构与功能；预习DNA复制的酶学及DNA生物合成过程
【目的要求】
1、掌握半保留复制的概念。
2、掌握DNA聚合酶的分类、功能以及复制的保真性。
3、掌握解螺旋酶、DNA拓扑异构酶、单链DNA结合蛋白、引物酶以及DNA连接酶的性质和功能。
4、掌握双向复制、复制叉、复制子、领头链、随从链、冈崎片段的概念以及DNA生物合成的基本
过
程（起始、延长、终止）。
5、掌握突变的概念、因素和类型以及DNA损伤修复的主要方式。
6、熟悉逆转录的概念和逆转录酶功能及其意义、。
7、熟悉半保留复制的实验依据及意义。
8、了解滚环复制及真核生物的端粒和端粒酶。
9、了解突变的意义以及DNA损伤的修复过程。
【教学内容】
1、半保留复制：半保留复制的实验依据；半保留复制的意义
2、DNA复制的酶学：复制的化学反应；DNA聚合酶；复制中解链和DNA分子的拓扑学变化；引物
酶和引发体；DNA连接酶
3、DNA生物合成过程：复制的起始；复制的延长；复制的终止
4、DNA损伤（突变）与修复：突变的意义；引发突变的因素；突变分子改变的类型；DNA损伤的
修复
5、逆转录现象和逆转录酶
【教学方法】
1、课堂讲授
2、多媒体辅助教学
3、演示
第16章 RNA的生物合成（转录）
【预习要求】
复习mRNA、tRNA及rRNA的结构与功能；预习RNA聚合酶及原核生物的转录过程
【目的要求】
1、掌握转录的概念以及复制与转录的区别。
2、掌握结构基因、不对称转录、模板链及编码链的概念。
3、掌握原核生物RNA聚合酶的组成、功能以及真核生物RNA聚合酶的种类、性质及其功能。
4、掌握断裂基因、内含子、外显子及核酶的概念。
5、掌握真核mRNA、tRNA的转录后加工。
6、熟悉原核生物转录的基本过程（起始、延长、终止）。
7、了解模板与酶的辨认结合过程。
8、了解真核生物的转录的起始和终止。
9、了解内含子剪接方式、分类及功能。
10、了解rRNA的转录后加工。
【教学内容】
1、模板和酶：转录模板；RNA聚合酶；模板与酶的辨认结合
2、转录过程：转录的起始；转录的延长；转录的终止
3、真核生物的转录后修饰：真核mRNA的转录后加工；tRNA的转录后加工；rRNA的转录后加工
【教学方法】
1、课堂讲授
2、多媒体辅助教学
3、演示
第17章 蛋白质的生物合成（翻译）
【预习要求】
复习mRNA、tRNA及rRNA的结构与功能；预习它们在蛋白质生物合成中的作用
【目的要求】
1、掌握翻译的概念。
2、掌握遗传密码的概念和特点以及摆动配对的概念和方式。
3、掌握mRNA、tRNA和rRNA在蛋白质生物合成中的作用。
4、熟悉蛋白质生物合成的基本过程（起始、延长、终止）。
5、熟悉蛋白质生物合成的干扰和抑制。
6、了解真核生物翻译起始的特点及翻译后加工。
【教学内容】
1、参与蛋白质生物合成的物质：mRNA是翻译的直接模板；核蛋白体是肽链合成的场所；tRNA和
氨基酰-tRNA
2、蛋白质的生物合成过程：翻译的起始；肽链的延长；肽链合成的终止
3、翻译后加工：高级结构的修饰；一级结构的修饰；蛋白质合成后的靶向转运
4、蛋白质生物合成的干扰和抑制：抗生素；干扰蛋白质生物合成的生物活性物质
【教学方法】
1、课堂讲授
2、多媒体辅助教学
3、演示
第18章 基因表达调控
【预习要求】
复习RNA生物合成和蛋白质生物合成的过程；参与两个过程的物质以及它们的作用
【目的要求】
1、 掌握基因表达调控的概念和生物学意义
2、 掌握乳糖操纵子的结构和调节机制
3、 熟悉基因表达的特异性；基因表达调控的基本原理
4、 熟悉真核基因组结构特点
5、 熟悉顺式作用元件和反式作用因子的概念
6、 了解原核生物翻译水平的调节
7、 了解真核基因表达调控的特点；RNApolI和polIII的转录调节；转录后水平的调节；翻译水平
的调节
【教学内容】
1、 基因表达调控基本概念与原理：基因表达的概念；基因表达的特异性；基因表达的方式；基因
表达调控的生物学意义
2、 基因表达调控的基本原理
3、 原核基因表达调节：原核基因转录调节的特点；原核生物转录起始调节；原核生物转录终止调
节
4、 真核基因表达调节：真核基因组结构特点；真核基因表达调控特点；RNA-polII转录起始的调
节
【教学方法】
1、课堂讲授
2、多媒体辅助教学
3、讨论
www.99jianzhu.com/包含内容：建筑图纸、PDF/word/ppt 流程，表格，案例，最新,免费下载,施工方案、工程书籍、建筑论文、合同表格、标准规范、CAD图纸等内容。